Waterstofbinding

De Waterstofbinding is een interactie tussen moleculen die lijkt op de Van der Waals-interacties en die in het menselijk lichaam voorkomt. De binding speelt vooral een rol in verband met peptidebindingen en ketens van aminozuren in eiwitten. Zonder het vermogen zich te binden met waterstofbruggen, is een organisme niet levensvatbaar omdat het essentiële aminozuren mist.

Wat is de waterstofbrug?

Waterstofbruggen worden genoemd Waterstofbruggen of H bruggen afgekort. Het is een chemisch effect dat verband houdt met de aantrekkelijke interactie van covalent gebonden waterstofatomen met vrije elektronenparen van een atoomgroeperingsatoom. De interactie is gebaseerd op polariteit en, nauwkeuriger beschreven, bestaat uit de positief gepolariseerde waterstofatomen in een amino- of hydroxylgroep en alleenstaande elektronenparen in andere functionele groepen.

De interactie vindt alleen onder bepaalde omstandigheden plaats. Een voorwaarde is de elektronegatieve eigenschap van de vrije elektronenparen. Deze eigenschap moet sterker zijn dan de elektronegatieve eigenschap van waterstof om een ​​sterke binding te creëren. Het waterstofatoom kan dus polair gebonden zijn. Elektronegatief vrije atomen kunnen bijvoorbeeld stikstof, zuurstof en fluor zijn.

Waterstofbindingen zijn secundaire valentiebindingen, waarvan de sterkte meestal ver onder die van covalente bindingen of ionische bindingen ligt. Moleculen in waterstofbruggen hebben een relatief hoog smeltpunt en een vergelijkbaar hoog kookpunt in verhouding tot hun molaire massa. De bindingen zijn voornamelijk van medisch belang met betrekking tot de peptiden en nucleïnezuren in een organisme.

Waterstofbindingen zijn intermoleculaire krachten. Zonder hun bestaan ​​zou water niet bestaan ​​in verschillende aggregatietoestanden, maar zou het gasvormig zijn.

Functie en taak

De waterstofbinding heeft slechts een zwakke interactie en treedt op tussen twee deeltjes of binnen moleculen. In deze context speelt het type binding een rol, bijvoorbeeld bij de vorming van tertiaire structuren in eiwitten. In de biochemie betekent eiwitstructuur de verschillende structurele niveaus van een eiwit of peptide. De structuren van deze natuurlijk voorkomende stoffen zijn hiërarchisch onderverdeeld in een primaire structuur, een secundaire structuur, een tertiaire structuur en een quaternaire structuur.

De aminozuursequentie is de primaire structuur. Wanneer een eiwit wordt genoemd in relatie tot zijn ruimtelijke ordening, wordt vaak verwezen naar eiwitconformaties en het fenomeen van conformatieverandering. In deze context komt de verandering in conformatie overeen met een verandering in de ruimtelijke structuur. De rangschikking van eiwitten is gebaseerd op de peptidebinding. Dit type binding verbindt aminozuren altijd op dezelfde manier.

In cellen worden peptidebindingen gemedieerd door ribosomen. Elke peptidebinding komt overeen met een verbinding van carboxylgroepen van één aminozuur en aminogroepen van een tweede aminozuur, die wordt geassocieerd met de eliminatie van water. Dit proces wordt ook wel hydrolyse genoemd.

In elke peptidebinding verbindt een enkele binding een C = O-groep met een NH-groep. Het stikstofatoom heeft precies één eenzaam paar elektronen. Vanwege de hoge elektronegativiteit van zuurstof staat dit vrije paar onder de elektronenonttrekkende invloed van O2-atomen. Op deze manier trekt de zuurstof het eenzame paar elektronen gedeeltelijk in de binding tussen het stikstofatoom en het koolstofatoom, en krijgt de peptidebinding een gedeeltelijk dubbele binding. Het dubbele bindingsteken elimineert de vrije rotatie van de NH- en C = O-groepen.

Zuurstofatomen en waterstofatomen van peptidebindingen zijn zonder uitzondering relevant voor de structuurvorming van alle peptiden en eiwitten. Op deze manier kunnen twee aminozuren aan elkaar hechten. Na een dergelijke aanhechting staan ​​alle peptidebindingen van twee aminozuurketens direct tegenover elkaar. De waterstofatomen in de peptidebinding zijn relatief positief gepolariseerd in vergelijking met de zuurstofatomen in de direct tegenoverliggende peptidebindingen. Op deze manier vormen waterstofbindingen en verbinden de twee aminozuurketens met elkaar.

Alle aminozuren in het menselijk lichaam zijn organische verbindingen die bestaan ​​uit ten minste één carboxygroep en één aminogroep. Aminozuren zijn een essentieel structureel onderdeel van het menselijk leven. Naast de α-aminozuren van eiwitten zijn er meer dan 400 niet-proteïnogene aminozuren met biologische functies bekend die zonder waterstofbinding niet zouden kunnen ontstaan. Krachten zoals de waterstofbinding stabiliseren de tertiaire structuur van de aminozuren.

Uw medicatie vindt u hier

Ziekten en aandoeningen

Als er een stoornis is in de vorming van functionele proteïneachtige ruimtelijke structuren, spreekt men meestal van stoornissen in de eiwitvouwing. Een van die aandoeningen is de ziekte van Huntington. Deze genetische ziekte wordt overgeërfd als een autosomaal dominante eigenschap en is het gevolg van een genetische mutatie in chromosoom 4. De mutatie leidt tot instabiliteit van het genproduct. De ziekte is een neurologische aandoening die voornamelijk wordt geassocieerd met onvrijwillige hyperkinese van de distale ledematen en het gezicht. Aanhoudende hyperkinese leidt tot stijfheid van de aangetaste spieren. Bovendien lijden patiënten met de ziekte aan een verhoogd energieverbruik.

Pathologische symptomen in verband met waterstofbruggen of de algemene eiwitstructuur zijn ook aanwezig bij prionziekten zoals de gekkekoeienziekte. De meest populaire hypothese is dat BSE een verkeerde vouwing van eiwitten veroorzaakt. Deze verkeerd gevouwen eiwitten kunnen niet worden afgebroken door fysiologische processen en hopen zich daarom op in het weefsel, vooral in het centrale zenuwstelsel. Het resultaat is degeneratie van de zenuwcellen.

Misvormingen van de eiwitstructuur worden ook besproken in het causale verband van de ziekte van Alzheimer. De genoemde ziekten hebben niet direct invloed op de waterstofbinding, maar hebben betrekking op de ruimtelijke structuur van eiwitten, waaraan de waterstofbinding een belangrijke bijdrage levert.

Een organisme met een absoluut onvermogen tot waterstofbinding is niet levensvatbaar. Een mutatie die dit veroorzaakt, zou leiden tot een abortus tijdens de vroege zwangerschap.