katalyse

De katalyse komt overeen met de vermindering van activeringsenergie die nodig is voor chemische en biologische reacties. De katalytische vermindering van de benodigde hoeveelheid energie wordt mogelijk gemaakt door een katalysator die overeenkomt met een enzym uit de biologie. Bij enzymatische ziekten kunnen de katalytische eigenschappen van enzymen worden verminderd of zelfs afgeschaft.

Wat is katalyse?

Enzymen hebben speciale taken in het menselijk lichaam. Hoe verschillend de functie van individuele enzymen ook is, ze hebben in principe allemaal dezelfde taak en hebben vergelijkbare eigenschappen om deze taak te vervullen. De belangrijkste taak van alle enzymen is katalyse. Daarom zegt biochemie dat ze katalytische eigenschappen hebben.

Letterlijk vertaald betekent katalyse "oplossen". De focus van katalyse is de activeringsenergie. Als zodanig beschrijft chemie de hoeveelheid energie die absoluut nodig is in een reactiesysteem voor de chemische reactie van beide reactiepartners. Katalysatoren worden gebruikt om de activeringsenergie te verminderen en zo beide reactanten zelfs bij lage energieën in het reactiesysteem te laten reageren. In biologische reactiesystemen verminderen enzymen met katalytische eigenschappen de activeringsenergie van een bepaalde chemische reactie en functioneren ze dienovereenkomstig als chemische katalysatoren.

In de context van een katalyse neemt enerzijds de kans op een succesvol reactieproces toe en anderzijds neemt de reactiesnelheid soms toe. Een verschuiving in het chemisch evenwicht treedt niet op in de context van katalyse.

Chemie onderscheidt homogene katalyse van heterogene katalyse. Biokatalyse komt niet overeen met de ene of de andere vorm. Het is een onafhankelijke vorm van katalyse.

Functie en taak

Biokatalyse komt overeen met de controle, uitvoering of versnelling van chemische reacties in een biologische omgeving. Enzymen fungeren als biologische katalysatoren in dit proces. Elk enzym bestaat grotendeels uit eiwitten, waarvan sommige geassocieerd zijn met een cofactor. Bijna alle biochemische reacties in levende organismen hebben een enzymatische katalysator.

Biokatalyse wordt geïmplementeerd in de biotechnologie met behulp van geïsoleerde of levende enzymen. Een voorbeeld van biokatalyse is te vinden in bierbrouwerijen, waar biokatalytische processen worden geïmplementeerd met bacteriën, schimmels of gist. De farmaceutische industrie gebruikt biokatalyse om anderszins onuitvoerbare reacties te bereiken.

In het menselijk lichaam vindt constant katalyse plaats, waarbij enzymen bepaalde reacties versnellen. Enzymen zijn bijvoorbeeld relevant voor de stofwisseling van organismen en sturen grotendeels de biochemische reacties in de stofwisselingsprocessen. Ze regelen bijvoorbeeld de spijsvertering, maar zijn ook betrokken bij de transcriptie en replicatie van DNA in de vorm van polymerasen.

De meeste biochemische reacties zouden in een levend organisme zonder enzymen met een verwaarloosbaar lage snelheid plaatsvinden. Enzymen versnellen het bereiken van chemisch evenwicht zonder iets in het evenwicht te veranderen.

Een enzym heeft katalytische activiteit omdat het de activeringsenergie bij chemische reacties kan verlagen. Deze energie komt overeen met de hoeveelheid energie die vooraf moet worden toegepast om een ​​reactie op gang te brengen. Tijdens de reactie verandert het substraat in energetisch ongunstige overgangstoestanden. De activeringsenergie dwingt het substraat in zijn overgangstoestand. Het katalytische effect van enzymen grijpt op dit punt in de reactie in door de overgangstoestand van het substraat te stabiliseren via niet-covalente interacties. Op deze manier is aanzienlijk minder energie nodig om een ​​substraat om te zetten in de overgangstoestand. Hierdoor wordt het substraat sneller omgezet in het eindproduct van de reactie. Met deze katalytische functies worden de enzymen beschouwd als de padnivellerende elementen voor elk biochemisch reactieproduct.

Ziekten en aandoeningen

Als enzymen om andere redenen muteren of hun katalytische rol niet meer adequaat vervullen, zijn er uitgebreide gevolgen voor de gezondheid. De ziektegroep van stofwisselingsziekten omvat verschillende aandoeningen op het gebied van intermediair werkende stofwisseling. Dergelijke aandoeningen zijn ofwel aangeboren of verworven.

De stofwisselingsziekten variëren sterk in omvang en verspreiding. Ook klinisch manifesteren ze zich zeer heterogeen. Een verwante aandoening is bijvoorbeeld de wijdverbreide ziekte diabetes mellitus. Veel zeldzamere erfelijke ziekten met een dodelijk verloop vallen echter ook onder deze groep ziekten. Osteopenie en de resulterende osteoporose zijn ook terug te voeren op stofwisselingsziekten.

De meeste aangeboren ziekten van de bovenliggende groep van stofwisselingsziekten komen overeen met genetische defecten in verschillende enzymen. Afhankelijk van het betrokken enzym, zijn katalytische functie en zijn reactieproduct, kunnen enzymatische defecten of enzymdeficiënties bijvoorbeeld het falen van organen veroorzaken.

De ziekte van Gaucher is een relatief zeldzame en erfelijke stofwisselingsziekte. In de context van deze ziekte is het aangetaste enzym glucocerebrosidase of glucocerebrosidase. Dit enzym breekt verouderde componenten van het celmembraan af in een gezond organisme. De ziekte van Gaucher heeft een tekort aan dit belangrijke enzym. Als het enzym niet voldoende activiteit vertoont, gaat het om de afzetting van membraancomponenten in de lysosomen. Meer dan 200 mutaties van het enzym zijn tot dusver gedocumenteerd in de context van de ziekte van Gaucher. De mate van resterende enzymatische activiteit hangt af van de mutatie van het coderende gen in het individuele geval. De ziekte kan er bijvoorbeeld voor zorgen dat het enzym volledig uitvalt. Een functioneel zwakke vermindering van de enzymatische activiteit is echter ook denkbaar. De meeste patiënten met de ziekte vertonen manifestaties van zowel interne organen als het zenuwstelsel.